211service.com
Ūdens atrisina olbaltumvielu locīšanas problēmu
Viens no lielākajiem izaicinājumiem molekulārajā bioloģijā ir saprast, kā proteīni salokās sarežģītās 3D formās.
Olbaltumvielas ir aminoskābju ķēdes, ko šūnās veido dažādas molekulārās mašīnas. Kad proteīni pirmo reizi veidojas, tie ir nejaušas spoles. Šādā stāvoklī tie labākajā gadījumā ir labdabīgi un sliktākajā gadījumā toksiski — prioni, kas izraisa tādas problēmas kā govju trakuma slimība, ir nepareizi veidoti proteīni.
Bet drīz pēc tam notiek neliels brīnums. Šīs milzīgās molekulārās ķēdes ātri pašas saliekas sarežģītās 3D formās, kas ļauj tām veikt savu darbu šūnu iekārtās.
Šis priekšnesums ir tik pārsteidzošs, ka ir vērts pakavēties pie tā.
Kad divas aminoskābju saites, tās var iegūt vienu no aptuveni desmit dažādām orientācijām viena pret otru. Tātad 3 aminoskābju ķēdei var būt 10^3 dažādas formas.
Līdz šim visātrāk atklātais saliekamais proteīns ir struktūra, ko sauc par 3 pavedienu beta loksni. Kā norāda nosaukums, tā ir virsma, kas veidota no trim proteīna pavedieniem, kas saistās kopā. Kopumā šīs loksnes satur līdz 90 aminoskābēm, un tāpēc teorētiski tās var iegūt jebkuru no 10^90 dažādām formām.
Ja šīs formas izmēģinātu ar ātrumu 100 miljardi sekundē, pareizās krokas atrašana prasītu ilgāku laiku nekā Visuma vecums. Un tomēr 3 pavedienu beta lapa veidojas tikai 140 nanosekundēs.
Mazāk pārsteidzoši būtu atstāt dažus metāla un plastmasas gabalus aizmugurējā pagalmā un nākamajā rītā atklāt, ka tas ir pats savācis klēpjdatorā.
Ir dažādi ieteikumi, kā olbaltumvielu locīšana dara savu burvību. Viena no daudzsološākajām ir ideja, ka evolūcija ir atlasījusi tikai tos proteīnus, kas dabiski sabrūk vajadzīgajā formā. Lai to izdarītu, galīgās formas enerģijai ir jābūt zemākai par sākuma enerģiju un visiem soļiem starp tiem.
Tas nozīmē, ka šīs sistēmas enerģijas ainavai ir jābūt piltuves formā. Ar šo domāšanas veidu proteīnu locīšana darbojas, jo, izpētot iespējamo formu telpu, struktūra izkrīt caur šo piltuvi.
Bet ir problēma. Ja tas būtu viss, olbaltumvielām vajadzētu būt stabilākām zemākā temperatūrā. Bet viņi nav. Labi zināma daudzu proteīnu īpašība ir tāda, ka to struktūra sabrūk, pazeminoties temperatūrai. Tātad jebkuram proteīna locīšanas modelim arī tas ir jāņem vērā.
Šodien Olivjē Kolē no Nensī universitātes Francijā ir noskaidrojis, kas notiek, un galvenais, viņš saka, ir ūdens.
Viņš norāda, ka olbaltumvielu locīšana nenotiek izolēti, bet gan šķīdumā. Tātad aminoskābju ķēdi ieskauj ūdens molekulas. Tuvā attālumā tie veido apvalku ap proteīna ķēdi. Kolets ir pētījis ūdens molekulu uzvedību šajā pirmajā čaulā.
Collet saka, ka ūdens molekulas veido ūdeņraža saites ar aminoskābēm. Kamēr temperatūra saglabājas salīdzinoši augsta, ūdeņraža saites tiek nepārtraukti pārrautas un atkal veidojas, un locīšana notiek parasti ātri.
Bet, ja temperatūra pazeminās, ūdeņraža saites kļūst pastāvīgas, ļaujot proteīnam iegūt jaunas zemas enerģijas konfigurācijas. Tas krasi maina enerģijas ainavu, radot papildu ielejas, kas atbilst šīm jaunajām zemas enerģijas formām. Tātad proteīns tā vietā, lai izkristu caur enerģijas piltuvi, iestrēgst citā ielejā, kas atbilst nepareizai formai.
Tā ir noderīga ideja. Tas precīzi izskaidro temperatūras problēmu esošās teorijas ietvaros.
Tas arī liek domāt, ka spēcīga jauna izpratne par olbaltumvielu locīšanu varētu rasties, labāk izprotot ūdens īpašības šajās mazajās skalās.
Kā mēs redzējām pagājušajā nedēļā, šajā mērogā ierobežotais saišu tīkls starp ūdens molekulām dramatiski ietekmē tā uzvedību. Var būt pat kvantu saskaņotība, kas saistīta ar šīm saitēm, kas nekavējoties liecina par jaunu veidu, kā pievērsties šai problēmai - traktējot to kā sava veida kvantu aprēķinu.
Tas varētu pavērt pilnīgi jaunu darba ceļu, un mēs to vērosim. Aizraujošas lietas!
Atsauce: arxiv.org/abs/1101.5502 : Kā pirmais ūdens apvalks tik ātri saliek olbaltumvielas?